Compuesto de grado de investigación. Solo para uso en laboratorio. No destinado al uso humano o animal, ni a su ingestión o inyección. No se realiza ni se da a entender ninguna afirmación médica.
LL-37 5mg
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LL-37 es un péptido de 37 aminoácidos perteneciente a la familia de las catelicidinas. Es la única catelicidina humana y se ha estudiado ampliamente por su papel en la señalización inmunitaria innata y en la investigación de péptidos de defensa del huésped. Péptido de defensa del huésped, catelicidina humana Estudios de señalización inmunitaria innata e interacción con membranas Investigación en disrupción de biopelículas y microbiología Solo para fines de investigación. No apto para el consumo humano.
| Cantidad | Precio por unidad | Total | Ahorro |
|---|---|---|---|
| 1 unit | 76,99 € | 76,99 € | -- |
| 3+ | 73,14 € | 219,42 € | 5% de descuento |
| 5+Más popular | 69,29 € | 346,46 € | 10% de descuento |
| 10+ | 65,44 € | 654,42 € | 15% de descuento |
Aviso importante
Este producto está destinado únicamente a uso en laboratorio e investigación. No apto para uso humano ni veterinario. Al comprarlo, confirma que este producto se utilizará exclusivamente con fines de investigación in vitro.
Requiere reconstitución
Este péptido se envía liofilizado (polvo seco) y requiere agua bacteriostática para reconstituirlo antes de su uso. El agua BAC se vende por separado.
Recomendado: PBS · estable durante 7 días a 2-8°C una vez mezclado.
Cuándo este producto puede no adecuarse a su investigación
- ⚠Si su investigación requiere material de grado GMP para aplicaciones clínicas: los péptidos de grado de investigación no están destinados al uso clínico.
- ⚠Si su laboratorio carece de un almacenamiento en frío adecuado (congelador a -20°C): la estabilidad de este péptido puede verse comprometida a temperaturas más altas.
- ⚠Si su protocolo de estudio requiere estándares de referencia aprobados por la FDA: contacte con la USP o con un proveedor de material de referencia certificado.
Hay informes de laboratorio publicados para lotes seleccionados. Consulte cada informe para conocer su resultado y el método indicado. Solo para fines de investigación.
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Especificación del lote del proveedor en cada producto; informe independiente de Janoshik en lotes seleccionados
Acerca de LL-37 5mg
LL-37 es la única catelicidina humana, una clase de péptidos de defensa del huésped que sirven de puente entre la inmunidad innata y la defensa antimicrobiana. Deriva del extremo C-terminal de la proteína hCAP-18 (proteína antimicrobiana de catelicidina humana 18), procesada por serina proteasas hasta la forma activa de LL-37 de 37 aminoácidos. El nombre refleja su estructura: comienza con dos residuos de leucina (LL) y tiene 37 aminoácidos de longitud. A pesar de ser la única catelicidina humana, se expresa en neutrófilos y en células epiteliales de la piel, el intestino, el pulmón y el tracto urogenital, proporcionando una defensa de primera línea en múltiples sitios de barrera.
El mecanismo antimicrobiano de LL-37 implica la disrupción de las membranas bacterianas. Su estructura alfa-helicoidal anfipática le permite insertarse en las bicapas lipídicas bacterianas y permeabilizarlas, eliminando un amplio espectro de bacterias gram-positivas y gram-negativas, hongos y virus con envoltura. También se une al LPS bacteriano (endotoxina) y lo neutraliza, un mecanismo estudiado en modelos de señalización por endotoxinas. Más allá de la eliminación directa, LL-37 posee extensas funciones inmunomoduladoras: activa células epiteliales, macrófagos y células dendríticas, modula la señalización de TLR, y se estudia en relación con respuestas de fibroblastos y de angiogénesis en sistemas modelo de reparación tisular.
El interés en la investigación abarca la biología de los péptidos antimicrobianos, los sistemas modelo de reparación tisular, la investigación sobre modelos de barrera cutánea y defensa del huésped pulmonar, las estrategias antibiopelícula y la investigación oncológica (LL-37 presenta efectos pro- y antitumorales dependientes del contexto en distintos modelos de cáncer).
Especificaciones
| Parámetro | Valor |
|---|---|
| Compuesto | LL-37 (péptido antimicrobiano catelicidina humana, 37 aa) |
| Cantidad por vial | 5mg |
| Pureza | ≥98% (especificación del lote del proveedor); lotes seleccionados probados de forma independiente en Janoshik (HPLC + espectrometría de masas), localizables en certapeptides.com/verify |
| Formato | Polvo liofilizado |
| Reconstitución | Agua estéril; evitar concentraciones altas de sal |
| Almacenamiento | -20°C; 2-8°C tras la reconstitución |
Almacenamiento
Conservar a -20°C. LL-37 puede agregarse en soluciones de alta fuerza iónica: reconstituir en tampón bajo en sal o agua estéril y añadir el tampón a continuación. Refrigerar a 2-8°C tras la reconstitución y utilizar en un plazo de 14 días. Evitar ciclos repetidos de congelación-descongelación.
¿Cómo elimina LL-37 las bacterias sin destruir las células del huésped?
LL-37 elimina las bacterias alterando sus membranas mediante su estructura alfa-helicoidal anfipática: una cara de la hélice es hidrofóbica y la otra catiónica. Las membranas bacterianas tienen carga negativa debido a su alto contenido de fosfatidilglicerol y cardiolipina, lo que atrae al LL-37 catiónico. Una vez unido, el péptido se inserta en la membrana bacteriana y la permeabiliza. Las membranas de las células de mamíferos son principalmente zwitteriónicas (carga neta neutra) y son menos susceptibles a este mecanismo, aunque la selectividad depende de la concentración. Concentraciones altas de LL-37 pueden lisar células de mamíferos. Los protocolos de investigación deben tener en cuenta esta selectividad dependiente de la concentración.
¿Por qué es LL-37 la única catelicidina humana?
Mientras que los ratones y muchos otros mamíferos tienen múltiples genes de catelicidina, los humanos tienen solo uno: el gen CAMP que codifica el precursor hCAP-18/LL-37. Las razones de esta reducción a una sola catelicidina en la evolución humana no se comprenden por completo, pero podrían estar relacionadas con la especialización del sistema inmunitario humano hacia otros mecanismos de defensa. A pesar de estar solo en su clase, LL-37 se expresa en muchas superficies epiteliales y en células inmunitarias, y sus funciones inmunomoduladoras se extienden mucho más allá de la eliminación antimicrobiana directa, lo que sugiere que ha evolucionado para desempeñar múltiples funciones de defensa del huésped que en otras especies podrían estar distribuidas entre varias catelicidinas.
¿Cuál es el papel de LL-37 en la investigación con modelos de reparación tisular?
LL-37 se estudia por sus respuestas de reparación tisular en sistemas modelo a través de varios mecanismos. En los modelos citados se asocia con la migración y proliferación de queratinocitos, la señalización de angiogénesis mediante las vías de los receptores de VEGF y FGF, y la modulación de la fase inflamatoria de los modelos de reparación tisular, junto con actividad antibiopelícula estudiada en sistemas modelo antimicrobianos. Estas propiedades han hecho de LL-37 un objeto de interés en la investigación de modelos de barrera y antibiopelícula. También se han investigado apósitos y matrices funcionalizadas con LL-37 en sistemas modelo de reparación tisular.
LL-37 se suministra únicamente para uso en investigación de laboratorio. No apto para uso humano. Manipular conforme a las directrices institucionales de bioseguridad.
Resumen de la especificación
Acerca de LL-37 5mg
LL-37 es la única catelicidina humana, una clase de péptidos de defensa del huésped que sirven de puente entre la inmunidad innata y la defensa antimicrobiana. Deriva del extremo C-terminal de la proteína hCAP-18 (proteína antimicrobiana de catelicidina humana 18), procesada por serina proteasas hasta la forma activa de LL-37 de 37 aminoácidos. El nombre refleja su estructura: comienza con dos residuos de leucina (LL) y tiene 37 aminoácidos de longitud. A pesar de ser la única catelicidina humana, se expresa en neutrófilos y en células epiteliales de la piel, el intestino, el pulmón y el tracto urogenital, proporcionando una defensa de primera línea en múltiples sitios de barrera.
El mecanismo antimicrobiano de LL-37 implica la disrupción de las membranas bacterianas. Su estructura alfa-helicoidal anfipática le permite insertarse en las bicapas lipídicas bacterianas y permeabilizarlas, eliminando un amplio espectro de bacterias gram-positivas y gram-negativas, hongos y virus con envoltura. También se une al LPS bacteriano (endotoxina) y lo neutraliza, un mecanismo estudiado en modelos de señalización por endotoxinas. Más allá de la eliminación directa, LL-37 posee extensas funciones inmunomoduladoras: activa células epiteliales, macrófagos y células dendríticas, modula la señalización de TLR, y se estudia en relación con respuestas de fibroblastos y de angiogénesis en sistemas modelo de reparación tisular.
El interés en la investigación abarca la biología de los péptidos antimicrobianos, los sistemas modelo de reparación tisular, la investigación sobre modelos de barrera cutánea y defensa del huésped pulmonar, las estrategias antibiopelícula y la investigación oncológica (LL-37 presenta efectos pro- y antitumorales dependientes del contexto en distintos modelos de cáncer).
Especificaciones
| Parámetro | Valor |
|---|---|
| Compuesto | LL-37 (péptido antimicrobiano catelicidina humana, 37 aa) |
| Cantidad por vial | 5mg |
| Pureza | ≥98% (especificación del lote del proveedor); lotes seleccionados probados de forma independiente en Janoshik (HPLC + espectrometría de masas), localizables en certapeptides.com/verify |
| Formato | Polvo liofilizado |
| Reconstitución | Agua estéril; evitar concentraciones altas de sal |
| Almacenamiento | -20°C; 2-8°C tras la reconstitución |
Almacenamiento
Conservar a -20°C. LL-37 puede agregarse en soluciones de alta fuerza iónica: reconstituir en tampón bajo en sal o agua estéril y añadir el tampón a continuación. Refrigerar a 2-8°C tras la reconstitución y utilizar en un plazo de 14 días. Evitar ciclos repetidos de congelación-descongelación.
¿Cómo elimina LL-37 las bacterias sin destruir las células del huésped?
LL-37 elimina las bacterias alterando sus membranas mediante su estructura alfa-helicoidal anfipática: una cara de la hélice es hidrofóbica y la otra catiónica. Las membranas bacterianas tienen carga negativa debido a su alto contenido de fosfatidilglicerol y cardiolipina, lo que atrae al LL-37 catiónico. Una vez unido, el péptido se inserta en la membrana bacteriana y la permeabiliza. Las membranas de las células de mamíferos son principalmente zwitteriónicas (carga neta neutra) y son menos susceptibles a este mecanismo, aunque la selectividad depende de la concentración. Concentraciones altas de LL-37 pueden lisar células de mamíferos. Los protocolos de investigación deben tener en cuenta esta selectividad dependiente de la concentración.
¿Por qué es LL-37 la única catelicidina humana?
Mientras que los ratones y muchos otros mamíferos tienen múltiples genes de catelicidina, los humanos tienen solo uno: el gen CAMP que codifica el precursor hCAP-18/LL-37. Las razones de esta reducción a una sola catelicidina en la evolución humana no se comprenden por completo, pero podrían estar relacionadas con la especialización del sistema inmunitario humano hacia otros mecanismos de defensa. A pesar de estar solo en su clase, LL-37 se expresa en muchas superficies epiteliales y en células inmunitarias, y sus funciones inmunomoduladoras se extienden mucho más allá de la eliminación antimicrobiana directa, lo que sugiere que ha evolucionado para desempeñar múltiples funciones de defensa del huésped que en otras especies podrían estar distribuidas entre varias catelicidinas.
¿Cuál es el papel de LL-37 en la investigación con modelos de reparación tisular?
LL-37 se estudia por sus respuestas de reparación tisular en sistemas modelo a través de varios mecanismos. En los modelos citados se asocia con la migración y proliferación de queratinocitos, la señalización de angiogénesis mediante las vías de los receptores de VEGF y FGF, y la modulación de la fase inflamatoria de los modelos de reparación tisular, junto con actividad antibiopelícula estudiada en sistemas modelo antimicrobianos. Estas propiedades han hecho de LL-37 un objeto de interés en la investigación de modelos de barrera y antibiopelícula. También se han investigado apósitos y matrices funcionalizadas con LL-37 en sistemas modelo de reparación tisular.
LL-37 se suministra únicamente para uso en investigación de laboratorio. No apto para uso humano. Manipular conforme a las directrices institucionales de bioseguridad.
Lo que muestra la investigación
Estudios revisados por pares seleccionados de la literatura publicada. Cada uno describe hallazgos de laboratorio o preclínicos y se atribuye al estudio citado, no a este producto. Solo para uso en investigación, no es orientación médica.
Wound healing
In in-vitro and in-vivo research, the human cathelicidin LL-37 was reported to promote wound-healing-associated activities.
In vitro and in vivo wound healing-promoting activities of human cathelicidin LL-37. Journal of Investigative Dermatology (2008). PMID: 17805349Immunomodulation
In cultured macrophages, LL-37 was shown to inhibit LPS/ATP-induced pyroptosis through a dual mechanism in in-vitro research.
Antimicrobial cathelicidin peptide LL-37 inhibits the LPS/ATP-induced pyroptosis of macrophages by dual mechanism. PLoS One (2014). PMID: 24454930Endotoxin neutralization
In in-vitro research, CAP18/LL-37-derived antimicrobial peptides displayed lipopolysaccharide-neutralizing activity enhanced by hydrophobic and cationic residue substitutions.
Augmentation of the lipopolysaccharide-neutralizing activities of human cathelicidin CAP18/LL-37-derived antimicrobial peptides by replacement with hydrophobic and cationic amino acid residues. Clinical and Diagnostic Laboratory Immunology (2002). PMID: 12204946Las citas se proporcionan como referencia de investigación. CertaPeptides (CERTALAB S.R.L.) es un revendedor, no un fabricante, y no formula ninguna afirmación médica, terapéutica o de eficacia. Los productos son solo para uso en investigación de laboratorio y no son para el consumo humano ni animal.
Confianza del investigador
Por qué los investigadores eligen CertaPeptides
¿Quién prueba esto realmente?
Los lotes seleccionados son verificados de forma independiente por Janoshik Analytical (República Checa) y se publican en el portal público de Janoshik. Los demás lotes se envían con la especificación del lote del proveedor. Consulte /coa para ver el muro publicado.
Ver COA →¿Qué ocurre si recibo el lote equivocado?
La etiqueta de cada vial lleva un código. Búsquelo en nuestra página de verificación: verá el informe independiente que hemos publicado para ese lote, si lo hay, o la especificación del lote del proveedor. Si hemos retirado un lote, allí aparece marcado como retirado, con el motivo. Si es el caso de su lote, o si la búsqueda del código de su etiqueta no da ningún resultado, envíenos ese código por correo electrónico.
Ver COA →¿Desde dónde se envía?
Rumanía (UE). Somos CERTALAB SRL, CUI 54169956, registrada a efectos de IVA. Sameday para Rumanía, GLS para la mayoría de los destinos de la UE, TCE Worldwide para los demás mercados transfronterizos de la UE y fuera de la UE (Reino Unido, Suiza, Islandia). Entrega en 1–15 días hábiles según el destino; el plazo exacto se muestra al finalizar la compra.
Detalles de envío →¿Qué ocurre si hay un problema?
Dispone de un derecho de desistimiento de 14 días en virtud de la OUG 34/2014 (legislación rumana/de la UE en materia de consumo), con posibilidad de escalado a la ANPC/ODR. Contáctenos en support@certapeptides.com.
Política de devoluciones →Información del producto
Este producto está destinado únicamente a fines de investigación y desarrollo científicos. Es una sustancia química que no debe utilizarse como fármaco, medicamento, principio activo ni ingrediente en ningún producto destinado al consumo humano o animal. Los investigadores deben manipular este compuesto de acuerdo con las directrices de bioseguridad de su institución. Utilícese únicamente en entornos de laboratorio debidamente equipados y con el equipo de protección individual adecuado.
