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Tissue Healing and Regeneration Research CompoundsSKU: CP-375
LL-37 5mg
≥98% ReinheitChargenspezifikation des Lieferanten; ausgewählte Chargen Janoshik-getestet
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LL-37 ist ein Peptid aus 37 Aminosäuren, das zur Cathelicidin-Familie gehört. Es ist das einzige humane Cathelicidin und wurde umfassend hinsichtlich seiner Rolle in der angeborenen Immunsignalgebung und der Wirtsabwehrpeptid-Forschung untersucht.Humanes Cathelicidin-WirtsabwehrpeptidStudien zur angeborenen Immunsignalgebung und MembraninteraktionBiofilmstörung und MikrobiologieforschungNur für Forschungszwecke. Nicht für den menschlichen Verzehr.
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Wichtiger Hinweis
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Rekonstitution erforderlich
Dieses Peptid wird lyophilisiert (trockenes Pulver) versendet und muss vor der Verwendung mit bakteriostatischem Wasser rekonstituiert werden. BAC-Wasser wird separat verkauft.
Empfohlen: PBS · nach dem Mischen 7 Tage bei 2-8°C stabil.
Wann dieses Produkt möglicherweise nicht zu Ihrer Forschung passt
- ⚠Wenn Ihre Forschung Material in GMP-Qualität für klinische Anwendungen erfordert – Peptide in Forschungsqualität sind nicht für den klinischen Einsatz bestimmt.
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Zuletzt geprüft: 2026-06-25
Über LL-37 5mg
LL-37 ist das einzige humane Cathelicidin -- eine Klasse von Wirtsabwehrpeptiden, die angeborene Immunität und antimikrobielle Abwehr miteinander verbinden. Es leitet sich vom C-Terminus des hCAP-18-Proteins ab (humanes Cathelicidin-antimikrobielles Protein 18) und wird durch Serinproteasen in die aktive 37-Aminosäuren-Form LL-37 prozessiert. Der Name spiegelt seine Struktur wider: Es beginnt mit zwei Leucinresten (LL) und ist 37 Aminosäuren lang. Obwohl es das einzige humane Cathelicidin ist, wird es in Neutrophilen sowie in Epithelzellen der Haut, des Darms, der Lunge und des Urogenitaltrakts exprimiert -- und bietet so eine Erstlinienabwehr an mehreren Barrierestellen.
Der antimikrobielle Mechanismus von LL-37 umfasst die Störung bakterieller Membranen. Seine amphipathische alpha-helikale Struktur ermöglicht es ihm, sich in bakterielle Lipiddoppelschichten einzulagern und diese zu permeabilisieren, wodurch ein breites Spektrum gram-positiver und gram-negativer Bakterien, Pilze und behüllter Viren abgetötet wird. Es bindet und neutralisiert außerdem bakterielles LPS (Endotoxin), ein Mechanismus, der in Modellen der Endotoxin-Signalgebung untersucht wird. Über die direkte Abtötung hinaus besitzt LL-37 umfangreiche immunmodulatorische Funktionen -- es aktiviert Epithelzellen, Makrophagen und dendritische Zellen, moduliert die TLR-Signalgebung und wird auf Fibroblasten- und Angiogenese-Reaktionen in Gewebereparatur-Modellsystemen untersucht.
Das Forschungsinteresse umfasst die Biologie antimikrobieller Peptide, Gewebereparatur-Modellsysteme, die Hautbarriere-Modell- und Lungen-Wirtsabwehrforschung, Anti-Biofilm-Strategien und die Onkologieforschung (LL-37 zeigt kontextabhängige pro- und antitumorale Effekte in verschiedenen Krebsmodellen).
Spezifikationen
| Parameter | Wert |
|---|---|
| Verbindung | LL-37 (humanes Cathelicidin-antimikrobielles Peptid, 37 aa) |
| Menge pro Fläschchen | 5mg |
| Reinheit | ≥98% (Chargenspezifikation des Lieferanten); ausgewählte Chargen unabhängig durch Janoshik getestet (HPLC + Massenspektrometrie), durchsuchbar unter certapeptides.com/verify |
| Format | Lyophilisiertes Pulver |
| Rekonstitution | Steriles Wasser; hohe Salzkonzentrationen vermeiden |
| Lagerung | -20°C; 2-8°C nach Rekonstitution |
Lagerung
Bei -20°C lagern. LL-37 kann in Lösungen mit hoher Ionenstärke aggregieren -- in salzarmem Puffer oder sterilem Wasser rekonstituieren und anschließend Puffer hinzufügen. Nach der Rekonstitution bei 2-8°C kühlen und innerhalb von 14 Tagen verwenden. Wiederholtes Einfrieren und Auftauen vermeiden.
Wie tötet LL-37 Bakterien ab, ohne Wirtszellen abzutöten?
LL-37 tötet Bakterien durch die Störung ihrer Membranen mittels seiner amphipathischen alpha-helikalen Struktur ab -- eine Seite der Helix ist hydrophob, die andere kationisch. Bakterielle Membranen sind aufgrund ihres hohen Gehalts an Phosphatidylglycerin und Cardiolipin negativ geladen und ziehen das kationische LL-37 an. Einmal gebunden, lagert sich das Peptid in die bakterielle Membran ein und permeabilisiert sie. Säugetierzellmembranen sind überwiegend zwitterionisch (netto neutral) und für diesen Mechanismus weniger anfällig, wenngleich die Selektivität konzentrationsabhängig ist. Hohe LL-37-Konzentrationen können Säugetierzellen lysieren. Forschungsprotokolle müssen diese konzentrationsabhängige Selektivität berücksichtigen.
Warum ist LL-37 das einzige humane Cathelicidin?
Während Mäuse und viele andere Säugetiere mehrere Cathelicidin-Gene besitzen, verfügt der Mensch nur über eines -- das CAMP-Gen, das den hCAP-18/LL-37-Vorläufer kodiert. Die Gründe für diese Reduktion auf ein einziges Cathelicidin in der menschlichen Evolution sind nicht vollständig verstanden, könnten jedoch mit einer Spezialisierung des menschlichen Immunsystems auf andere Abwehrmechanismen zusammenhängen. Obwohl es in seiner Klasse allein steht, wird LL-37 an vielen Epitheloberflächen und in Immunzellen exprimiert, und seine immunmodulatorischen Funktionen reichen weit über die direkte antimikrobielle Abtötung hinaus -- was darauf hindeutet, dass es sich so entwickelt hat, dass es mehrere Wirtsabwehrrollen erfüllt, die bei anderen Spezies möglicherweise auf mehrere Cathelicidine verteilt sind.
Welche Rolle spielt LL-37 in der Gewebereparatur-Modellforschung?
LL-37 wird über mehrere Mechanismen auf Gewebereparatur-Reaktionen in Modellsystemen untersucht. In zitierten Modellen wird es mit der Migration und Proliferation von Keratinozyten, der Angiogenese-Signalgebung über VEGF- und FGF-Rezeptorwege sowie der Modulation der Entzündungsphase von Gewebereparatur-Modellen in Verbindung gebracht, neben der in antimikrobiellen Modellsystemen untersuchten Anti-Biofilm-Aktivität. Diese Eigenschaften haben LL-37 für die Barriere-Modell- und Anti-Biofilm-Forschung interessant gemacht. LL-37-funktionalisierte Wundauflagen und Gerüste wurden ebenfalls in Gewebereparatur-Modellsystemen untersucht.
LL-37 wird ausschließlich für die Verwendung in der Laborforschung geliefert. Nicht für die Anwendung am Menschen. Unter Einhaltung der institutionellen Biosicherheitsrichtlinien handhaben.
Spezifikationsübersicht
Reinheit99.2% avg
FormLyophilisiertes Pulver
Lagerung-20\u00B0C
Über LL-37 5mg
LL-37 ist das einzige humane Cathelicidin -- eine Klasse von Wirtsabwehrpeptiden, die angeborene Immunität und antimikrobielle Abwehr miteinander verbinden. Es leitet sich vom C-Terminus des hCAP-18-Proteins ab (humanes Cathelicidin-antimikrobielles Protein 18) und wird durch Serinproteasen in die aktive 37-Aminosäuren-Form LL-37 prozessiert. Der Name spiegelt seine Struktur wider: Es beginnt mit zwei Leucinresten (LL) und ist 37 Aminosäuren lang. Obwohl es das einzige humane Cathelicidin ist, wird es in Neutrophilen sowie in Epithelzellen der Haut, des Darms, der Lunge und des Urogenitaltrakts exprimiert -- und bietet so eine Erstlinienabwehr an mehreren Barrierestellen.
Der antimikrobielle Mechanismus von LL-37 umfasst die Störung bakterieller Membranen. Seine amphipathische alpha-helikale Struktur ermöglicht es ihm, sich in bakterielle Lipiddoppelschichten einzulagern und diese zu permeabilisieren, wodurch ein breites Spektrum gram-positiver und gram-negativer Bakterien, Pilze und behüllter Viren abgetötet wird. Es bindet und neutralisiert außerdem bakterielles LPS (Endotoxin), ein Mechanismus, der in Modellen der Endotoxin-Signalgebung untersucht wird. Über die direkte Abtötung hinaus besitzt LL-37 umfangreiche immunmodulatorische Funktionen -- es aktiviert Epithelzellen, Makrophagen und dendritische Zellen, moduliert die TLR-Signalgebung und wird auf Fibroblasten- und Angiogenese-Reaktionen in Gewebereparatur-Modellsystemen untersucht.
Das Forschungsinteresse umfasst die Biologie antimikrobieller Peptide, Gewebereparatur-Modellsysteme, die Hautbarriere-Modell- und Lungen-Wirtsabwehrforschung, Anti-Biofilm-Strategien und die Onkologieforschung (LL-37 zeigt kontextabhängige pro- und antitumorale Effekte in verschiedenen Krebsmodellen).
Spezifikationen
| Parameter | Wert |
|---|---|
| Verbindung | LL-37 (humanes Cathelicidin-antimikrobielles Peptid, 37 aa) |
| Menge pro Fläschchen | 5mg |
| Reinheit | ≥98% (Chargenspezifikation des Lieferanten); ausgewählte Chargen unabhängig durch Janoshik getestet (HPLC + Massenspektrometrie), durchsuchbar unter certapeptides.com/verify |
| Format | Lyophilisiertes Pulver |
| Rekonstitution | Steriles Wasser; hohe Salzkonzentrationen vermeiden |
| Lagerung | -20°C; 2-8°C nach Rekonstitution |
Lagerung
Bei -20°C lagern. LL-37 kann in Lösungen mit hoher Ionenstärke aggregieren -- in salzarmem Puffer oder sterilem Wasser rekonstituieren und anschließend Puffer hinzufügen. Nach der Rekonstitution bei 2-8°C kühlen und innerhalb von 14 Tagen verwenden. Wiederholtes Einfrieren und Auftauen vermeiden.
Wie tötet LL-37 Bakterien ab, ohne Wirtszellen abzutöten?
LL-37 tötet Bakterien durch die Störung ihrer Membranen mittels seiner amphipathischen alpha-helikalen Struktur ab -- eine Seite der Helix ist hydrophob, die andere kationisch. Bakterielle Membranen sind aufgrund ihres hohen Gehalts an Phosphatidylglycerin und Cardiolipin negativ geladen und ziehen das kationische LL-37 an. Einmal gebunden, lagert sich das Peptid in die bakterielle Membran ein und permeabilisiert sie. Säugetierzellmembranen sind überwiegend zwitterionisch (netto neutral) und für diesen Mechanismus weniger anfällig, wenngleich die Selektivität konzentrationsabhängig ist. Hohe LL-37-Konzentrationen können Säugetierzellen lysieren. Forschungsprotokolle müssen diese konzentrationsabhängige Selektivität berücksichtigen.
Warum ist LL-37 das einzige humane Cathelicidin?
Während Mäuse und viele andere Säugetiere mehrere Cathelicidin-Gene besitzen, verfügt der Mensch nur über eines -- das CAMP-Gen, das den hCAP-18/LL-37-Vorläufer kodiert. Die Gründe für diese Reduktion auf ein einziges Cathelicidin in der menschlichen Evolution sind nicht vollständig verstanden, könnten jedoch mit einer Spezialisierung des menschlichen Immunsystems auf andere Abwehrmechanismen zusammenhängen. Obwohl es in seiner Klasse allein steht, wird LL-37 an vielen Epitheloberflächen und in Immunzellen exprimiert, und seine immunmodulatorischen Funktionen reichen weit über die direkte antimikrobielle Abtötung hinaus -- was darauf hindeutet, dass es sich so entwickelt hat, dass es mehrere Wirtsabwehrrollen erfüllt, die bei anderen Spezies möglicherweise auf mehrere Cathelicidine verteilt sind.
Welche Rolle spielt LL-37 in der Gewebereparatur-Modellforschung?
LL-37 wird über mehrere Mechanismen auf Gewebereparatur-Reaktionen in Modellsystemen untersucht. In zitierten Modellen wird es mit der Migration und Proliferation von Keratinozyten, der Angiogenese-Signalgebung über VEGF- und FGF-Rezeptorwege sowie der Modulation der Entzündungsphase von Gewebereparatur-Modellen in Verbindung gebracht, neben der in antimikrobiellen Modellsystemen untersuchten Anti-Biofilm-Aktivität. Diese Eigenschaften haben LL-37 für die Barriere-Modell- und Anti-Biofilm-Forschung interessant gemacht. LL-37-funktionalisierte Wundauflagen und Gerüste wurden ebenfalls in Gewebereparatur-Modellsystemen untersucht.
LL-37 wird ausschließlich für die Verwendung in der Laborforschung geliefert. Nicht für die Anwendung am Menschen. Unter Einhaltung der institutionellen Biosicherheitsrichtlinien handhaben.
Was die Forschung zeigt
Ausgewählte, von Fachleuten begutachtete Studien aus der veröffentlichten Literatur. Jede beschreibt Labor- oder präklinische Befunde und wird der zitierten Studie zugeschrieben, nicht diesem Produkt. Nur für Forschungszwecke — keine medizinische Beratung.
[1]
Wound healing
In in-vitro and in-vivo research, the human cathelicidin LL-37 was reported to promote wound-healing-associated activities.
In vitro and in vivo wound healing-promoting activities of human cathelicidin LL-37. Journal of Investigative Dermatology (2008). PMID: 17805349[2]
Immunomodulation
In cultured macrophages, LL-37 was shown to inhibit LPS/ATP-induced pyroptosis through a dual mechanism in in-vitro research.
Antimicrobial cathelicidin peptide LL-37 inhibits the LPS/ATP-induced pyroptosis of macrophages by dual mechanism. PLoS One (2014). PMID: 24454930[3]
Endotoxin neutralization
In in-vitro research, CAP18/LL-37-derived antimicrobial peptides displayed lipopolysaccharide-neutralizing activity enhanced by hydrophobic and cationic residue substitutions.
Augmentation of the lipopolysaccharide-neutralizing activities of human cathelicidin CAP18/LL-37-derived antimicrobial peptides by replacement with hydrophobic and cationic amino acid residues. Clinical and Diagnostic Laboratory Immunology (2002). PMID: 12204946Die Zitate werden zu Forschungsreferenzzwecken bereitgestellt. CertaPeptides (CERTALAB S.R.L.) ist ein Wiederverkäufer, kein Hersteller, und macht keine medizinischen, therapeutischen oder Wirksamkeitsaussagen. Die Produkte sind ausschließlich für die Laborforschung bestimmt und nicht für den menschlichen oder tierischen Verzehr.
Vertrauen der Forschenden
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