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Composé de qualité recherche. Usage exclusivement en laboratoire. Non destiné à un usage humain ou animal, à l'ingestion ou à l'injection. Aucune allégation médicale n'est formulée ni sous-entendue.

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Dermorphine de qualité recherche. Spécification du lot du fournisseur ≥ 98% ; lots sélectionnés testés de manière indépendante (99.3% en moyenne sur les rapports publiés). Poudre lyophilisée en flacon de verre scellé. Réservé à un usage de recherche en laboratoire. Ne convient pas à la consommation humaine.
| Quantité | Prix unitaire | Total | Économies |
|---|---|---|---|
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Avis important
Ce produit est destiné uniquement à un usage de laboratoire et de recherche. Ne convient pas à un usage humain ou vétérinaire. En procédant à l'achat, vous confirmez que ce produit sera utilisé exclusivement à des fins de recherche in vitro.
Reconstitution requise
Ce peptide est expédié lyophilisé (poudre sèche) et nécessite de l'eau bactériostatique pour être reconstitué avant utilisation. L'eau BAC est vendue séparément.
99.3% de pureté HPLC moyenne, vérifiée par des tests indépendants réalisés par un tiers
Rapport Janoshik publié dès qu'il est disponible
Expédition sous 24h, livraison dans toute l'UE à partir de €4.99
Spécification de lot fournisseur sur chaque produit ; rapport Janoshik indépendant sur des lots sélectionnés
La Dermorphine est un opioïde heptapeptidique isolé pour la première fois en 1981 à partir des sécrétions cutanées de grenouilles sud-américaines du genre Phyllomedusa. C'est un agoniste sélectif des récepteurs mu-opioïdes dont la puissance analgésique est environ 1,000 fois supérieure à celle de la morphine dans certains essais -- parmi les peptides opioïdes naturels les plus puissants connus. Ce qui rend la dermorphine pharmacologiquement inhabituelle, c'est qu'elle contient un acide aminé D (D-alanine en position 2), ce qui lui confère une résistance à la dégradation par les peptidases et contribue à sa forte puissance et à son activité prolongée par rapport aux endorphines.
L'acide aminé D est particulièrement notable car les acides aminés D sont rares dans les protéines naturelles -- pratiquement toutes les protéines biologiques utilisent des acides aminés L. La D-alanine de la dermorphine est incorporée par une étape d'épimérisation post-traductionnelle, démontrant que certains organismes ont développé des enzymes capables de convertir les acides aminés L en forme D au cours de la maturation du peptide. Cette présence naturelle d'incorporation d'acide aminé D dans un peptide pharmacologiquement actif a rendu la dermorphine intéressante à la fois pour la pharmacologie des opioïdes et pour la recherche biochimique sur la biologie des acides aminés D.
Les applications de recherche incluent la pharmacologie des récepteurs opioïdes, la caractérisation des sous-types de récepteurs mu, les neurosciences de la douleur, et l'étude des effets des acides aminés D sur la stabilité des peptides et la liaison aux récepteurs.
| Paramètre | Valeur |
|---|---|
| Composé | Dermorphine (heptapeptide mu-opioïde des grenouilles Phyllomedusa) |
| Pureté | ≥ 98% (spécification du lot du fournisseur ; 99.3% en moyenne sur les lots testés de manière indépendante) |
| Format | Poudre lyophilisée |
| Reconstitution | Eau stérile ou solution saline |
| Conservation | -20°C ; 2-8°C après reconstitution |
Conserver à -20°C avant reconstitution. Réfrigérer à 2-8°C après reconstitution et utiliser dans un délai de 28 jours. La teneur en acide aminé D de la dermorphine la rend plus résistante à la dégradation par les protéases que les peptides typiques -- bonne stabilité dans des conditions de conservation appropriées.
La D-alanine en position 2 de la dermorphine remplit deux fonctions. Premièrement, elle contribue à la géométrie de liaison au récepteur mu-opioïde -- la configuration D permet au squelette peptidique d'adopter une conformation qui s'adapte au site de liaison du récepteur avec une forte affinité. Cela contribue à la puissance exceptionnelle de la dermorphine. Deuxièmement, les acides aminés D sont résistants à la plupart des peptidases de mammifères, qui sont stéréospécifiques des acides aminés L. Cette résistance ralentit la dégradation et prolonge l'activité de la dermorphine par rapport aux endorphines de même affinité pour le récepteur. Ensemble, ces propriétés expliquent pourquoi un peptide de peau de grenouille atteint une puissance opioïde de plusieurs ordres de grandeur supérieure à celle de la morphine.
La Dermorphine sert de composé outil à haute affinité pour le récepteur mu-opioïde, utile pour les essais de liaison aux récepteurs, la caractérisation pharmacologique des sous-types de récepteurs mu (mu1 vs. mu2), les études d'autoradiographie de la distribution des récepteurs opioïdes, et comme contrôle positif dans les essais sur les récepteurs opioïdes. Sa puissance exceptionnelle la rend utile à de très faibles concentrations. Des analogues de la dermorphine ont également été développés comme modèles pour la conception de nouveaux analgésiques, et l'étude du pharmacophore de la dermorphine a contribué à comprendre quelles caractéristiques structurelles déterminent la sélectivité et la puissance du récepteur mu.
La Dermorphine a été découverte en 1981 par le groupe de Vittorio Erspamer à Rome, qui avait systématiquement étudié pendant des décennies les propriétés pharmacologiques des sécrétions cutanées de grenouilles phyllomédusines sud-américaines. Le laboratoire d'Erspamer est responsable de l'identification de multiples peptides bioactifs de la peau d'amphibiens (notamment la bombésine, la cæruléine et la physalémine). Les sécrétions cutanées de Phyllomedusa sauvagii ont montré une activité de type opioïde dans des bio-essais, et le peptide actif a été isolé et caractérisé comme un nouvel heptapeptide doté du remarquable acide aminé D en position 2. Cette découverte a suscité des recherches sur la façon dont les organismes incorporent des acides aminés D dans les peptides -- une question qui a révélé par la suite les enzymes d'épimérisation responsables.
La Dermorphine est fournie uniquement pour un usage de recherche en laboratoire. Non approuvée pour un usage humain. Manipuler conformément aux directives institutionnelles de biosécurité.
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10mgMÊME DOMAINEResearch-grade PE 22-28. ≥98% supplier batch specification; selected lots independently tested (99.3% avg across published reports). Lyophilized powder in sealed glass vial. For laboratory research use only. Not for human consumption.
MÊME DOMAINEResearch-grade VIP. ≥ 98% supplier batch specification; selected lots independently tested (99.3% avg across published reports). Lyophilized powder in sealed glass vial. For laboratory research use only. Not for human consumption.
20mgMÊME DOMAINEResearch-grade Semax + Selank Blend. ≥ 98% supplier batch specification; selected lots independently tested (99.3% avg across published reports). Lyophilized powder in sealed glass vial. For laboratory research use only. Not for human consumption.
60mgMÊME DOMAINEResearch-grade Cerebrolysin. ≥98% supplier batch specification; selected lots independently tested (99.3% avg across published reports). Lyophilized powder in sealed glass vial. For laboratory research use only. Not for human consumption.