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Composto di grado ricerca. Solo per uso di laboratorio. Non destinato all'uso umano o animale, all'ingestione o all'iniezione. Non viene formulata né implicata alcuna affermazione di natura medica.
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LL-37 è un peptide di 37 amminoacidi appartenente alla famiglia delle catelicidine. È l'unica catelicidina umana ed è stato ampiamente studiato per il suo ruolo nella segnalazione dell'immunità innata e nella ricerca sui peptidi di difesa dell'ospite.Peptide di difesa dell'ospite catelicidina umanaStudi sulla segnalazione dell'immunità innata e sull'interazione con le membraneRicerca sulla disgregazione del biofilm e microbiologiaSolo per scopi di ricerca. Non destinato al consumo umano.
| Quantità | Prezzo unitario | Totale | Risparmio |
|---|---|---|---|
| 1 unit | 76,99 € | 76,99 € | -- |
| 3+ | 73,14 € | 219,42 € | 5% di sconto |
| 5+Più popolare | 69,29 € | 346,46 € | 10% di sconto |
| 10+ | 65,44 € | 654,42 € | 15% di sconto |
Avviso importante
Questo prodotto è destinato esclusivamente all'uso di laboratorio e di ricerca. Non destinato all'uso umano o veterinario. Effettuando l'acquisto, conferma che questo prodotto sarà utilizzato esclusivamente per scopi di ricerca in vitro.
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Consigliato: PBS · stabile per 7 giorni a 2-8°C una volta miscelato.
Purezza HPLC media del 99.2%, verificata da test indipendenti di terze parti
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LL-37 è l'unica catelicidina umana -- una classe di peptidi di difesa dell'ospite che fanno da ponte tra l'immunità innata e la difesa antimicrobica. Deriva dall'estremità C-terminale della proteina hCAP-18 (proteina antimicrobica catelicidina umana 18), processata da serina proteasi nella forma attiva LL-37 di 37 amminoacidi. Il nome ne riflette la struttura: inizia con due residui di leucina (LL) ed è lunga 37 amminoacidi. Pur essendo l'unica catelicidina umana, è espressa nei neutrofili, nelle cellule epiteliali della pelle, dell'intestino, del polmone e del tratto urogenitale -- fornendo una difesa di prima linea in più siti di barriera.
Il meccanismo antimicrobico di LL-37 comporta la disgregazione delle membrane batteriche. La sua struttura alfa-elicoidale anfipatica le consente di inserirsi e permeabilizzare i doppi strati lipidici batterici, uccidendo un ampio spettro di batteri gram-positivi e gram-negativi, funghi e virus con envelope. Lega e neutralizza inoltre l'LPS batterico (endotossina), un meccanismo studiato in modelli di segnalazione da endotossina. Oltre all'uccisione diretta, LL-37 possiede ampie funzioni immunomodulatorie -- attiva cellule epiteliali, macrofagi e cellule dendritiche, modula la segnalazione TLR ed è studiata per le risposte di fibroblasti e angiogenesi in sistemi modello di riparazione tissutale.
L'interesse della ricerca spazia dalla biologia dei peptidi antimicrobici, ai sistemi modello di riparazione tissutale, alla ricerca su modelli di barriera cutanea e di difesa dell'ospite polmonare, alle strategie anti-biofilm e alla ricerca oncologica (LL-37 ha effetti pro- e anti-tumorali dipendenti dal contesto in diversi modelli di cancro).
| Parametro | Valore |
|---|---|
| Composto | LL-37 (peptide antimicrobico catelicidina umana, 37 aa) |
| Quantità per flaconcino | 5mg |
| Purezza | ≥98% (specifica del lotto del fornitore); lotti selezionati testati in modo indipendente da Janoshik (HPLC + spettrometria di massa), ricercabili su certapeptides.com/verify |
| Formato | Polvere liofilizzata |
| Ricostituzione | Acqua sterile; evitare elevate concentrazioni saline |
| Conservazione | -20°C; 2-8°C dopo la ricostituzione |
Conservare a -20°C. LL-37 può aggregarsi in soluzioni ad alta forza ionica -- ricostituire in tampone a basso contenuto salino o in acqua sterile e quindi aggiungere il tampone. Refrigerare a 2-8°C dopo la ricostituzione e utilizzare entro 14 giorni. Evitare ripetuti cicli di congelamento-scongelamento.
LL-37 uccide i batteri disgregandone le membrane attraverso la sua struttura alfa-elicoidale anfipatica -- una faccia dell'elica è idrofobica, l'altra cationica. Le membrane batteriche sono caricate negativamente a causa dell'elevato contenuto di fosfatidilglicerolo e cardiolipina, attirando la cationica LL-37. Una volta legato, il peptide si inserisce e permeabilizza la membrana batterica. Le membrane delle cellule di mammifero sono prevalentemente zwitterioniche (neutre nel complesso) e sono meno suscettibili a questo meccanismo, sebbene la selettività dipenda dalla concentrazione. Concentrazioni elevate di LL-37 possono lisare le cellule di mammifero. I protocolli di ricerca devono tenere conto di questa selettività dipendente dalla concentrazione.
Mentre i topi e molti altri mammiferi possiedono più geni di catelicidina, gli esseri umani ne hanno uno solo -- il gene CAMP che codifica il precursore hCAP-18/LL-37. Le ragioni di questa riduzione a una singola catelicidina nell'evoluzione umana non sono pienamente comprese, ma potrebbero essere legate alla specializzazione del sistema immunitario umano verso altri meccanismi di difesa. Pur essendo l'unica della sua classe, LL-37 è espressa in numerose superfici epiteliali e nelle cellule immunitarie, e le sue funzioni immunomodulatorie si estendono ben oltre l'uccisione antimicrobica diretta -- il che suggerisce che si sia evoluta per svolgere molteplici ruoli di difesa dell'ospite che in altre specie potrebbero essere distribuiti tra più catelicidine.
LL-37 è studiata per le risposte di riparazione tissutale in sistemi modello attraverso diversi meccanismi. Nei modelli citati è associata alla migrazione e proliferazione dei cheratinociti, alla segnalazione dell'angiogenesi tramite le vie del VEGF e dei recettori FGF e alla modulazione della fase infiammatoria dei modelli di riparazione tissutale, oltre all'attività anti-biofilm studiata in sistemi modello antimicrobici. Queste proprietà hanno reso LL-37 di interesse nella ricerca su modelli di barriera e anti-biofilm. Medicazioni e scaffold funzionalizzati con LL-37 sono stati inoltre studiati in sistemi modello di riparazione tissutale.
LL-37 è fornito solo per uso di ricerca in laboratorio. Non destinato all'uso umano. Manipolare nel rispetto delle linee guida di biosicurezza istituzionali.
LL-37 è l'unica catelicidina umana -- una classe di peptidi di difesa dell'ospite che fanno da ponte tra l'immunità innata e la difesa antimicrobica. Deriva dall'estremità C-terminale della proteina hCAP-18 (proteina antimicrobica catelicidina umana 18), processata da serina proteasi nella forma attiva LL-37 di 37 amminoacidi. Il nome ne riflette la struttura: inizia con due residui di leucina (LL) ed è lunga 37 amminoacidi. Pur essendo l'unica catelicidina umana, è espressa nei neutrofili, nelle cellule epiteliali della pelle, dell'intestino, del polmone e del tratto urogenitale -- fornendo una difesa di prima linea in più siti di barriera.
Il meccanismo antimicrobico di LL-37 comporta la disgregazione delle membrane batteriche. La sua struttura alfa-elicoidale anfipatica le consente di inserirsi e permeabilizzare i doppi strati lipidici batterici, uccidendo un ampio spettro di batteri gram-positivi e gram-negativi, funghi e virus con envelope. Lega e neutralizza inoltre l'LPS batterico (endotossina), un meccanismo studiato in modelli di segnalazione da endotossina. Oltre all'uccisione diretta, LL-37 possiede ampie funzioni immunomodulatorie -- attiva cellule epiteliali, macrofagi e cellule dendritiche, modula la segnalazione TLR ed è studiata per le risposte di fibroblasti e angiogenesi in sistemi modello di riparazione tissutale.
L'interesse della ricerca spazia dalla biologia dei peptidi antimicrobici, ai sistemi modello di riparazione tissutale, alla ricerca su modelli di barriera cutanea e di difesa dell'ospite polmonare, alle strategie anti-biofilm e alla ricerca oncologica (LL-37 ha effetti pro- e anti-tumorali dipendenti dal contesto in diversi modelli di cancro).
| Parametro | Valore |
|---|---|
| Composto | LL-37 (peptide antimicrobico catelicidina umana, 37 aa) |
| Quantità per flaconcino | 5mg |
| Purezza | ≥98% (specifica del lotto del fornitore); lotti selezionati testati in modo indipendente da Janoshik (HPLC + spettrometria di massa), ricercabili su certapeptides.com/verify |
| Formato | Polvere liofilizzata |
| Ricostituzione | Acqua sterile; evitare elevate concentrazioni saline |
| Conservazione | -20°C; 2-8°C dopo la ricostituzione |
Conservare a -20°C. LL-37 può aggregarsi in soluzioni ad alta forza ionica -- ricostituire in tampone a basso contenuto salino o in acqua sterile e quindi aggiungere il tampone. Refrigerare a 2-8°C dopo la ricostituzione e utilizzare entro 14 giorni. Evitare ripetuti cicli di congelamento-scongelamento.
LL-37 uccide i batteri disgregandone le membrane attraverso la sua struttura alfa-elicoidale anfipatica -- una faccia dell'elica è idrofobica, l'altra cationica. Le membrane batteriche sono caricate negativamente a causa dell'elevato contenuto di fosfatidilglicerolo e cardiolipina, attirando la cationica LL-37. Una volta legato, il peptide si inserisce e permeabilizza la membrana batterica. Le membrane delle cellule di mammifero sono prevalentemente zwitterioniche (neutre nel complesso) e sono meno suscettibili a questo meccanismo, sebbene la selettività dipenda dalla concentrazione. Concentrazioni elevate di LL-37 possono lisare le cellule di mammifero. I protocolli di ricerca devono tenere conto di questa selettività dipendente dalla concentrazione.
Mentre i topi e molti altri mammiferi possiedono più geni di catelicidina, gli esseri umani ne hanno uno solo -- il gene CAMP che codifica il precursore hCAP-18/LL-37. Le ragioni di questa riduzione a una singola catelicidina nell'evoluzione umana non sono pienamente comprese, ma potrebbero essere legate alla specializzazione del sistema immunitario umano verso altri meccanismi di difesa. Pur essendo l'unica della sua classe, LL-37 è espressa in numerose superfici epiteliali e nelle cellule immunitarie, e le sue funzioni immunomodulatorie si estendono ben oltre l'uccisione antimicrobica diretta -- il che suggerisce che si sia evoluta per svolgere molteplici ruoli di difesa dell'ospite che in altre specie potrebbero essere distribuiti tra più catelicidine.
LL-37 è studiata per le risposte di riparazione tissutale in sistemi modello attraverso diversi meccanismi. Nei modelli citati è associata alla migrazione e proliferazione dei cheratinociti, alla segnalazione dell'angiogenesi tramite le vie del VEGF e dei recettori FGF e alla modulazione della fase infiammatoria dei modelli di riparazione tissutale, oltre all'attività anti-biofilm studiata in sistemi modello antimicrobici. Queste proprietà hanno reso LL-37 di interesse nella ricerca su modelli di barriera e anti-biofilm. Medicazioni e scaffold funzionalizzati con LL-37 sono stati inoltre studiati in sistemi modello di riparazione tissutale.
LL-37 è fornito solo per uso di ricerca in laboratorio. Non destinato all'uso umano. Manipolare nel rispetto delle linee guida di biosicurezza istituzionali.
Studi selezionati sottoposti a revisione paritaria dalla letteratura pubblicata. Ciascuno descrive risultati di laboratorio o preclinici ed è attribuito allo studio citato, non a questo prodotto. Solo per uso di ricerca, non costituisce indicazione medica.
In in-vitro and in-vivo research, the human cathelicidin LL-37 was reported to promote wound-healing-associated activities.
In vitro and in vivo wound healing-promoting activities of human cathelicidin LL-37. Journal of Investigative Dermatology (2008). PMID: 17805349In cultured macrophages, LL-37 was shown to inhibit LPS/ATP-induced pyroptosis through a dual mechanism in in-vitro research.
Antimicrobial cathelicidin peptide LL-37 inhibits the LPS/ATP-induced pyroptosis of macrophages by dual mechanism. PLoS One (2014). PMID: 24454930In in-vitro research, CAP18/LL-37-derived antimicrobial peptides displayed lipopolysaccharide-neutralizing activity enhanced by hydrophobic and cationic residue substitutions.
Augmentation of the lipopolysaccharide-neutralizing activities of human cathelicidin CAP18/LL-37-derived antimicrobial peptides by replacement with hydrophobic and cationic amino acid residues. Clinical and Diagnostic Laboratory Immunology (2002). PMID: 12204946Le citazioni sono fornite come riferimento di ricerca. CertaPeptides (CERTALAB S.R.L.) è un rivenditore, non un produttore, e non avanza alcuna affermazione medica, terapeutica o di efficacia. I prodotti sono destinati esclusivamente all'uso di ricerca in laboratorio e non sono destinati al consumo umano o animale.
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Politica di reso →Questo prodotto è destinato esclusivamente a scopi di ricerca e sviluppo scientifico. È una sostanza chimica che non deve essere utilizzata come farmaco, medicinale, principio attivo o ingrediente in alcun prodotto destinato al consumo umano o animale. I ricercatori devono manipolare questo composto in conformità alle linee guida di biosicurezza del proprio istituto. Utilizzare esclusivamente in ambienti di laboratorio adeguatamente attrezzati e con dispositivi di protezione individuale appropriati.