Sermorelin: Ein Forschungsleitfaden zum GHRH(1-29)-Analogon, zur Wachstumshormonachse und zur Hypophysenbiologie

Nur für Forschungszwecke — Dieser Artikel behandelt Sermorelin (GHRH(1-29)-NH2) als Laborforschungsverbindung. Der Inhalt ist strikt für Forscher, Wissenschaftler und Lehrende bestimmt. Nicht für den menschlichen Verzehr. Nicht dazu bestimmt, Krankheiten zu diagnostizieren, zu behandeln, zu heilen oder zu verhindern. Alle Verweise auf klinische oder historische therapeutische Verwendung werden ausschließlich als wissenschaftlicher Kontext bereitgestellt und stellen keine medizinische Beratung dar.

Einführung

Sermorelin ist ein verkürztes, amidiertes Analogon des humanen Wachstumshormon-Releasing-Hormons (GHRH), das den ersten 29 Aminosäuren des nativen Peptids mit 44 Resten entspricht. In der veröffentlichten Literatur wird es üblicherweise als GHRH(1-29)-NH2 oder GRF(1-29) geschrieben. Obwohl das Analogon weniger als zwei Drittel der Länge des vollständigen Ausgangspeptids aufweist, behält es im Wesentlichen die gesamte biologische Aktivität von GHRH am hypophysären GHRH-Rezeptor. Diese Beobachtung, die erstmals in den 1980er-Jahren etabliert wurde, machte die Verbindung zu einem wichtigen Werkzeug zur Untersuchung der Mechanik der hypothalamisch–hypophysär–somatotrophen Achse und schließlich zu einem Therapeutikum, das von der US FDA für die Bewertung und Stimulation der Wachstumshormonsekretion zugelassen wurde.

Für Forscher nimmt Sermorelin eine wertvolle Nische ein. Es bietet einen gut charakterisierten, rezeptorselektiven Stimulus für die Somatotrophen des Hypophysenvorderlappens und ist damit ein Standardwerkzeug zur Untersuchung der endogenen Wachstumshormonfreisetzung, zum Vergleich der hypophysären Ansprechbarkeit über Tierstämme oder pathologische Bedingungen hinweg und zur Aufschlüsselung der Physiologie der pulsatilen GH-Sekretion. Im Gegensatz zu exogenem rekombinantem humanem Wachstumshormon (rhGH) wirkt das GHRH-Analogon über die körpereigene Hypophyse des Tieres — wodurch die Rückkopplungsregulation durch Somatostatin und endogenes GH erhalten bleibt und eine GH-Antwort entsteht, die sowohl pulsatil als auch selbstlimitierend ist.

Diese Forschungsmonografie bündelt die peer-reviewte Literatur zur Struktur des Peptids, seinem Mechanismus, seiner präklinischen und klinischen Pharmakologie, der breiteren Familie von GHRH-Analoga, zu der es gehört, sowie praktische Überlegungen zur Handhabung im Labor. Jede mechanistische Aussage ist mit einer zitierten Quelle verknüpft. Nichts hier ist medizinische Beratung.

Molekulare Struktur und Biochemie

Humanes GHRH ist ein Peptid aus 44 Aminosäuren, das natürlicherweise an seinem C-Terminus amidiert ist und aus dem Nucleus arcuatus sowie anderen hypothalamischen Kernen in das hypothalamisch–hypophysäre Portalsystem sezerniert wird, wo es den Hypophysenvorderlappen erreicht, um die Freisetzung von Wachstumshormon zu stimulieren. Die ursprüngliche Isolierung von GHRH durch Guillemin und Rivier — aus Pankreastumoren zweier Patienten mit ektoper Akromegalie — etablierte die Sequenz und bereitete den Weg für die anschließende medizinische Chemie. Die Übersichtsarbeit von Grossman, Savage und Besser aus dem Jahr 1986 in Clinics in Endocrinology and Metabolism fasste diese Grundlagenarbeit und die frühe Charakterisierung mehrerer GHRH-Analoga zusammen, einschließlich GHRH(1-29), das sie als kurzes aktives Fragment identifizierten, das beim Menschen bei intravenöser Verabreichung die GH-Freisetzung stimulieren kann (DOI).

Die Sequenz lautet: Tyr-Ala-Asp-Ala-Ile-Phe-Thr-Asn-Ser-Tyr-Arg-Lys-Val-Leu-Gly-Gln-Leu-Ser-Ala-Arg-Lys-Leu-Leu-Gln-Asp-Ile-Met-Ser-Arg-NH2. Die C-terminale Amidierung ist funktionell wichtig: Sie imitiert die natürliche Amidierung von GHRH und erhält die Rezeptorbindungsaffinität. Die Verkürzung bei Rest 29 bewahrt die “Message”- und “Address”-Segmente des vollständigen GHRH-Peptids — die N-terminale Region ist entscheidend für die Rezeptoraktivierung, während die Reste 1–29 ausreichend konformationellen Inhalt für eine produktive Rezeptorbindung behalten.

Das Molekulargewicht der Verbindung beträgt ungefähr 3,358 Da. Das Peptid ist relativ hydrophil und sehr gut wasserlöslich. Seine dreidimensionale Struktur in Lösung umfasst ein alpha-helikales Segment, das für die Rezeptorbindung wichtig ist; die helikale Neigung von Resten in dieser Region wurde in Kampagnen der medizinischen Chemie gezielt adressiert, die auf stabilere oder affinere Analoga abzielten.

Wie die meisten unmodifizierten Peptide hat GHRH(1-29) in vivo eine kurze zirkulierende Halbwertszeit. Esposito und Kollegen berichteten in Advanced Drug Delivery Reviews, dass die wichtigsten pharmazeutischen Nachteile von GHRH(1-29) — das sie ausdrücklich als Sermorelin identifizierten — mit seiner kurzen Plasmahalbwertszeit von etwa 10–20 Minuten beim Menschen zusammenhängen, die hauptsächlich durch renale Ultrafiltration und enzymatischen Abbau am N-Terminus durch Dipeptidylpeptidase IV (DPP-IV) verursacht wird (DOI). Diese kurze Halbwertszeit hat die Entwicklung umfassend modifizierter GHRH-Analoga mit längerer Wirkdauer vorangetrieben, die in einem späteren Abschnitt besprochen werden.

Wirkmechanismus in Forschungsmodellen

Der GHRH-Rezeptor und die Aktivierung von Somatotrophen

Das wichtigste molekulare Ziel der Verbindung ist der GHRH-Rezeptor, ein G-Protein-gekoppelter Rezeptor der Klasse B (Sekretin-Familie), der auf Somatotrophen des Hypophysenvorderlappens exprimiert wird. Die Bindung des Analogons (oder nativen GHRH) an diesen Rezeptor aktiviert Gαs, erhöht intrazelluläres cAMP, aktiviert Proteinkinase A (PKA) und löst letztlich die calciumabhängige Exozytose von gespeichertem Wachstumshormon aus sekretorischen Granula aus. Über längere Zeiträume treibt die Aktivierung des GHRH-Rezeptors außerdem die Transkription des GH-Gens über PKA-vermittelte Phosphorylierung des Transkriptionsfaktors CREB an und hilft so, intrazelluläre GH-Speicher wieder aufzufüllen.

Da das Peptid oberhalb des Somatotrophen wirkt, werden seine nachgelagerten Effekte durch das körpereigene endogene Wachstumshormon des Tieres vermittelt, mit allen zugehörigen Rückkopplungsmechanismen. Zirkulierendes GH bindet dann an den hepatischen GH-Rezeptor, um die Produktion von IGF-1 anzutreiben, das die meisten der anabolen und wachstumsfördernden Effekte vermittelt, die der GH-Achse zugeschrieben werden. Barabutis’s Übersichtsarbeit aus dem Jahr 2020 beschrieb GHRH als ein hypothalamisches Neuropeptid, das die GH-Sekretion aus dem Hypophysenvorderlappen reguliert, und stellte fest, dass die breitere GHRH-Familie auch nicht-hypophysäre Aktivitäten besitzt — einschließlich Effekten auf P53 und Signalwege der unfolded protein response — die in Forschungskontexten außerhalb der Endokrinologie zunehmend anerkannt werden (DOI).

Pulsatile vs. tonische Sekretion

Ein Schlüsselmerkmal der GHRH-Physiologie — und eines, das das Analogon von exogenem rhGH unterscheidet — ist die Erhaltung der pulsatilen GH-Sekretion. Grossman und Kollegen betonten, dass die pulsatile GH-Freisetzung bei der Ratte hauptsächlich eine Folge der pulsatilen GHRH-Freisetzung ist, moduliert durch die entgegengesetzte Wirkung von hypothalamischem Somatostatin (DOI). Eine Bolusdosis der Verbindung in einem Forschungstier erzeugt einen akuten Anstieg des zirkulierenden GH, gefolgt von einer Refraktärperiode, während der sich die Somatotrophen erholen und der Somatostatin-Tonus die Ausgangslage wiederherstellt. Eine kontinuierliche Infusion kann dagegen zu einer Desensibilisierung der GH-Antwort führen — ein wichtiger experimenteller Gesichtspunkt.

Dieses pulsatile Muster ähnelt physiologisch stärker der normalen GH-Sekretion als die anhaltend hohen Spiegel, die durch exogenes rhGH erreicht werden, und es ist einer der Hauptgründe, warum dieses Analogon in präklinischer pädiatrischer Endokrinologie und altersbezogenen Modellen untersucht wurde.

Rückkopplungsregulation über IGF-1 und GH

Die Wirkung der Verbindung unterliegt mehreren Ebenen der Rückkopplung. Steigende GH-Spiegel wirken am Hypothalamus negativ rückkoppelnd, um die GHRH-Freisetzung zu reduzieren und Somatostatin zu erhöhen; steigende IGF-1-Spiegel üben in ähnlicher Weise eine negative Long-Loop-Rückkopplung aus. Diese Rückkopplungsmechanismen tragen dazu bei, das Tier vor einer unkontrollierten GH-Erhöhung zu schützen, und sind ein wesentlicher Grund dafür, dass das Peptid in Forschungsmodellen ein grundlegend anderes Sicherheitsprofil aufweist als die chronische Verabreichung von hochdosiertem exogenem rhGH. Dieser Unterschied ist für das experimentelle Design wichtig: Die biologischen Readouts der Verabreichung von GHRH(1-29) unterscheiden sich von denen von rhGH, selbst wenn der akute GH-Peak vergleichbar ist.

Effekte außerhalb der Hypophyse

Barabutis’s Übersichtsarbeit hob hervor, dass GHRH-Antagonisten in präklinischen Modellen verschiedener Malignome auf Anti-Tumor-Aktivität untersucht wurden und dass GHRH selbst die Integrität der pulmonalen Endothelbarriere durch Modulation von P53 und Unterdrückung entzündlicher Signalwege unterstützt. Diese Befunde deuten darauf hin, dass die Biologie des GHRH-Rezeptors über den Hypophysenvorderlappen hinausreicht, mit Implikationen für Forschungsmodelle akuter Lungenschädigung und Entzündung (DOI). Die Verbindung ist als GHRH-Rezeptoragonist ein potenzielles Werkzeug zur Untersuchung dieser nicht-hypophysären GHRH-Effekte in sorgfältig kontrollierten Experimenten.

Wichtige Forschungsbereiche

Forschung zu pädiatrischem Kleinwuchs und GH-Mangel

Das ursprüngliche klinische und präklinische Forschungsinteresse an dem Peptid konzentrierte sich auf Kinder mit Wachstumshormonmangel. Grossman, Savage und Besser fassten frühe Daten zusammen, die zeigten, dass viele Kinder mit idiopathischem, strahleninduziertem oder tumorbedingtem “GH-Mangel” auf intravenöse GHRH-Verabreichung mit einem akuten Anstieg des Serum-GH reagierten, was darauf hindeutete, dass zumindest eine Untergruppe dieser Kinder intakte hypophysäre Somatotrophen hatte und der Defekt auf hypothalamischer Ebene lag. Frühe Studien deuteten außerdem darauf hin, dass eine langfristige subkutane GHRH-Verabreichung bei einigen dieser Kinder die Wachstumsgeschwindigkeit erhöhen konnte, obwohl die Antwort heterogen war (DOI).

Diese Arbeiten etablierten GHRH — und dieses Analogon als seine wichtigste klinische Form — sowohl als diagnostisches Werkzeug (zur Unterscheidung von hypothalamischem und hypophysärem GH-Mangel) als auch als therapeutischen Kandidaten (als GH-Sekretagogum bei Kleinwuchs hypothalamischen Ursprungs). Es wurde anschließend für diese Indikationen von der FDA zugelassen, obwohl das zugelassene Produkt schließlich aus kommerziellen Gründen, nicht aufgrund von Wirksamkeits- oder Sicherheitsbedenken, vom US-Markt genommen wurde.

Forschung zu Altern und Somatopause

Der altersbedingte Rückgang der GH-Sekretion — manchmal als “Somatopause” bezeichnet — ist seit Langem ein Forschungsbereich der Endokrinologie. Das Analogon wurde in präklinischen und translationalen Studien verwendet, die darauf abzielten zu charakterisieren, wie die hypothalamisch–hypophysär–somatotrope Achse altert und wie ansprechbar die alternde Hypophyse auf GHRH-Stimulation bleibt. Diese Studien zeigen im Allgemeinen, dass die Hypophyse auch bei älteren Tieren die Fähigkeit behält, als Reaktion auf exogenes GHRH GH freizusetzen, obwohl das Ausmaß der Antwort typischerweise reduziert ist. Dies ist für Forscher informativ, die die Mechanismen der Somatopause untersuchen: Es legt nahe, dass zumindest ein Teil des altersbedingten Rückgangs auf hypothalamischer Ebene liegt und nicht in einem intrinsischen Versagen der Hypophyse, GH zu sezernieren.

GHRH-Analogfamilie: Tesamorelin, CJC-1295 und darüber hinaus

Die Verbindung ist das prototypische kurze GHRH-Analogon, doch Bemühungen der medizinischen Chemie haben eine Familie länger wirkender oder strukturell modifizierter Analoga mit verbesserten pharmakokinetischen Eigenschaften hervorgebracht. Memdouh und Kollegen beschrieben in einer Arbeit aus dem Jahr 2021 in Drug Testing and Analysis zur Anti-Doping-Detektion den In-vitro-Metabolismus und die massenspektrometriebasierte Detektion von vier der größeren GHRH-Analoga — GHRH(1-29), tesamorelin, CJC-1295, and CJC-1295 with drug affinity complex (DAC) — in angereicherten Urinproben. Die Autoren identifizierten 19 wichtige In-vitro-Metaboliten über diese Peptide hinweg und entwickelten LC-MS/MS-Methoden für deren Detektion bei WADA-konformen Nachweisgrenzen (DOI).

Diese Arbeit ist für Forscher in zweierlei Hinsicht nützlich. Erstens liefert sie praktische analytische Orientierung für Labore, die die Peptididentität bestätigen oder es in biologischen Matrizes quantifizieren müssen — die Metabolitenprofile sind für die Methodenentwicklung informativ. Zweitens liefert sie den breiteren regulatorischen Kontext: Synthetische GHRH-Analoga, einschließlich dieser Verbindung, stehen auf der Verbotsliste der World Anti-Doping Agency (WADA) für die Anwendung im Wettkampf und außerhalb des Wettkampfs im Sport, und Forschung mit ihnen sollte stets innerhalb eines angemessenen ethischen und regulatorischen Rahmens durchgeführt werden.

PEGylierung und Retardformulierungen

Da die kurze Halbwertszeit des Peptids seine Wirkdauer begrenzt, besteht an chemisch modifizierten Varianten anhaltendes Interesse. Esposito und Kollegen berichteten über die PEGylierung von GHRH(1-29): Sie erzeugten Konjugate mit PEG-Polymeren, die an spezifische Lysinreste gebunden waren, und testeten die Bioaktivität in vitro und in vivo. Mono-PEGylierte Isomere mit PEG5000, das an Lys12 oder Lys21 gebunden war, behielten eine In-vitro-Aktivität bei, die mit der des unmodifizierten Ausgangspeptids vergleichbar war, und zeigten in Schweinemodellen eine stärkere pharmakodynamische GH-Antwort als das Ausgangspeptid (DOI). Diese Arbeit ist repräsentativ für die breitere Strategie, chemische Modifikation zu nutzen, um die Halbwertszeit kleiner Peptide zu verlängern, ohne Bioaktivität zu opfern.

Tesamorelin, ein eng verwandtes Analogon mit einer N-terminalen trans-3-Hexensäure-Modifikation, die vor DPP-IV-Spaltung schützt, ist ein weiteres Beispiel derselben Strategie zur Halbwertszeitverlängerung und ist separat von der FDA für HIV-assoziierte Lipodystrophie zugelassen. Die CJC-1295-Serie verwendet einen anderen Ansatz — Fusion mit einer albuminbindenden Einheit zur Verlängerung der Plasmaresidenz — und spiegelt die Vielfalt der untersuchten chemischen Strategien wider.

Nicht-hypophysäre GHRH-Forschung

Barabutis’s Übersichtsarbeit beschrieb Anwendungen von GHRH-Antagonisten (statt Agonisten) in Modellen akuter Lungenschädigung und Entzündung, bei denen GHRH-Antagonismus die Integrität der Endothelbarriere über P53 und die unfolded protein response unterstützt (DOI). Diese Arbeitsrichtung unterscheidet sich mechanistisch von Sermorelins Rolle als GHRH-Agonist, ist jedoch Teil der breiteren Landschaft der GHRH-Rezeptorbiologie, die Forscher kennen sollten.

Stabilität, Lagerung und Handhabung im Labor

Das Forschungspeptid wird als lyophilisiertes weißes Pulver geliefert. In seinem lyophilisierten Zustand ist das Peptid im Allgemeinen bei -20 °C oder -80 °C stabil, geschützt vor Licht und Feuchtigkeit. Kurze Exposition gegenüber Umgebungstemperaturen während des Versands wird typischerweise toleriert, eine langfristige Lagerung bei Raumtemperatur wird jedoch nicht empfohlen.

Die Rekonstitution erfolgt normalerweise in sterilem bakteriostatischem Wasser oder sterilem Wasser für Injektionszwecke. Es löst sich leicht in wässriger Lösung bei nahezu neutralem pH. Nach der Rekonstitution ist das Peptid deutlich weniger stabil als im lyophilisierten Zustand — seine kurze pharmakokinetische Halbwertszeit (10–20 Minuten in vivo) geht mit einer Anfälligkeit für enzymatischen und chemischen Abbau in vitro einher. Rekonstituiertes Material sollte für die kurzfristige Verwendung (Tage bis höchstens wenige Wochen) bei 2–8 °C gelagert oder aliquotiert und bei -20 °C eingefroren werden. Gefrier-Auftau-Zyklen sollten minimiert werden.

Für Nagetierexperimente erfordert die pulsatile Natur der GH-Antwort auf die Verbindung sorgfältige Aufmerksamkeit für das Timing. Eine einzelne Bolusdosis erzeugt einen kurzlebigen GH-Peak, gefolgt von einer Refraktärperiode, während der eine wiederholte Dosierung eine abgeschwächte Antwort hervorruft. Bei chronischen Studien werden die Dosen in Protokollen typischerweise so beabstandet, dass sich die Ansprechbarkeit der Somatotrophen erholen kann, und sorgfältige Blutentnahmepläne sind erforderlich, um den kurzlebigen GH-Peak zu erfassen.

Die analytische Bestätigung der Peptididentität und Reinheit durch HPLC und Massenspektrometrie ist Standardpraxis, und für empfindliche Assays lohnt es sich, die C-terminale Amidierung zu überprüfen, da diese Modifikation funktionell wichtig ist.

Diese Handhabungshinweise gelten nur für die Laborforschung. Die Verbindung sollte Menschen außerhalb angemessen regulierter klinischer oder Forschungskontexte nicht verabreicht werden, und dieser Artikel macht keine Aussagen zu einer solchen Verwendung.

Forschungsüberlegungen und Einschränkungen

Erstens hängt die Aktivität der Verbindung vollständig von intakten hypophysären Somatotrophen ab. In Forschungsmodellen mit Hypophysenschädigung, Hypophysektomie oder schwerer somatotropher Dysfunktion wird das Peptid wenig oder keine GH-Antwort hervorrufen. Experimente sollten geeignete Positivkontrollen enthalten.

Zweitens bedeutet die kurze zirkulierende Halbwertszeit — die Esposito und Kollegen beim Menschen auf 10–20 Minuten schätzten (DOI) —, dass die meisten präklinischen Experimente nur die akute GH-Antwort und keine anhaltende GH-Erhöhung erfassen. Langwirkende Analoga (tesamorelin, CJC-1295-DAC) können für Experimente geeigneter sein, die eine verlängerte Aktivierung des GHRH-Rezeptors erfordern.

Drittens unterliegen die Effekte des Analogons negativer Rückkopplung sowohl durch GH als auch durch IGF-1, sodass sich die biologischen Readouts (GH-Peakhöhe, IGF-1-Antwort, Veränderungen der Körperzusammensetzung) erheblich von denen unterscheiden, die bei Verabreichung von exogenem rhGH beobachtet werden. Direkte Vergleiche zwischen dem Peptid und rhGH müssen diesen mechanistischen Unterschied berücksichtigen.

Viertens stehen GHRH-Analoga auf der WADA-Verbotsliste, und Forschung mit ihnen sollte innerhalb eines angemessenen regulatorischen und ethischen Rahmens durchgeführt werden. Memdouh und Kollegen entwickelten LC-MS/MS-Methoden, die diese Peptide speziell für Anti-Doping-Anwendungen in Urin bei oder unter 1 ng/mL nachweisen können (DOI). Forscher, die mit der Verbindung arbeiten, sollten verstehen, dass sie in Sportkontexten eine kontrollierte Substanz ist.

Fünftens hat das Peptid zwar eine lange Geschichte sowohl in der präklinischen Forschung als auch in der klinischen Endokrinologie, doch ein großer Teil der modernen translationalen Forschung hat sich auf länger wirkende Analoga wie Tesamorelin verlagert. Die Literatur zu diesem Analogon selbst ist relativ ausgereift und älter; Spitzenforschung zur GHRH-Rezeptorbiologie nutzt zunehmend modifizierte Analoga oder niedermolekulare Liganden.

Häufig gestellte Forschungsfragen

F: Ist Sermorelin dasselbe wie GHRH in voller Länge?
A: Diese Verbindung ist GHRH(1-29)-NH2, die ersten 29 Aminosäuren des nativen GHRH mit 44 Resten, mit C-terminaler Amidierung. Trotz der kürzeren Länge behält sie im Wesentlichen die gesamte biologische Aktivität von GHRH am GHRH-Rezeptor. Grossman und Kollegen charakterisierten dieses kurze aktive Fragment in den 1980er-Jahren (DOI).

F: Wie unterscheidet sich Sermorelin von exogenem rekombinantem humanem Wachstumshormon (rhGH)?
A: Das Analogon wirkt vorgeschaltet, indem es die Hypophyse zur Freisetzung von endogenem GH stimuliert. rhGH ist das nachgelagerte Hormon selbst und umgeht die Hypophyse. Die Verbindung erhält die pulsatile GH-Freisetzung und unterliegt der Rückkopplungsregulation durch Somatostatin, GH und IGF-1; die Verabreichung von rhGH erzeugt anhaltend hohe GH-Spiegel, die nicht in derselben Weise selbstlimitierend sind.

F: Warum ist die Halbwertszeit von Sermorelin so kurz?
A: Das Peptid hat beim Menschen eine Plasmahalbwertszeit von ungefähr 10–20 Minuten, die hauptsächlich auf schnellen enzymatischen Abbau am N-Terminus durch DPP-IV und auf renale Clearance zurückzuführen ist, wie Esposito und Kollegen zusammenfassten (DOI). Länger wirkende Analoga wie Tesamorelin und CJC-1295 enthalten strukturelle Modifikationen, die spezifisch vor DPP-IV schützen und die Plasmaresidenz verlängern.

F: Wie wird Sermorelin in Forschungskontexten von Tesamorelin und CJC-1295 unterschieden?
A: Die Verbindung ist das unmodifizierte GHRH(1-29)-NH2. Tesamorelin besitzt eine N-terminale trans-3-Hexensäure-Modifikation; CJC-1295 besitzt zusätzliche Aminosäuresubstitutionen und in der DAC-Form eine albuminbindende Einheit für eine verlängerte Plasmaresidenz. Alle drei wirken am selben GHRH-Rezeptor, ihre pharmakokinetischen Profile unterscheiden sich jedoch erheblich. Memdouh und Kollegen charakterisierten den Metabolismus und die Detektion aller vier parallel (DOI).

F: Wie sollte Sermorelin für die Laborforschung gelagert werden?
A: Das lyophilisierte Peptid sollte bei -20 °C oder -80 °C gelagert werden, geschützt vor Licht und Feuchtigkeit. Nach Rekonstitution in sterilem Wasser innerhalb weniger Wochen bei 2–8 °C verwenden oder aliquotieren und bei -20 °C einfrieren. Wiederholte Gefrier-Auftau-Zyklen vermeiden. Identität, Reinheit und C-terminale Amidierung für quantitative Experimente durch Massenspektrometrie bestätigen.

Referenzen

1. Grossman A, Savage MO, Besser GM. Growth hormone releasing hormone. Clin Endocrinol Metab. 1986;15(3):607-27. PMID: 2429796. DOI
2. Esposito P, Barbero L, Caccia P, et al. PEGylation of growth hormone-releasing hormone (GRF) analogues. Adv Drug Deliv Rev. 2003;55(10):1279-91. PMID: 14499707. DOI
3. Memdouh S, Gavrilović I, Ng K, Cowan D, Abbate V. Advances in the detection of growth hormone releasing hormone synthetic analogs. Drug Test Anal. 2021;13(11-12):1871-1887. PMID: 34665524. DOI
4. Barabutis N. A glimpse at growth hormone-releasing hormone cosmos. Clin Exp Pharmacol Physiol. 2020;47(9):1632-1634. PMID: 32289177. DOI

(Zitationen abgerufen von PubMed — https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov)

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